2014年第41卷第9期目录
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封面故事：驱动蛋白(kinesin)家族在囊泡、蛋白复合物以及mRNA沿微管转运过程和细胞分裂时纺锤体的形成过程中都起到了重要作用．细胞通过磷酸化调控kinesin蛋白的自身抑制．Kinesin-3 家族中的 KIF1A 蛋白主要参与轴突上分泌囊泡前体的正向运输，而KIF1A 中的 CC1-FHA 片段能够形成稳定的二聚体结构，同时促进驱动蛋白的活性．基于已有的 CC1-FHA 二聚体的晶体结构，徐涛研究组发现在二聚体表面的487SPKK490位置存在潜在的磷酸化位点，并且证明了将 487 位点模拟磷酸化后将导致 CC1-FHA 二聚体的解聚．进一步，在 487 位点进行点突变将影响 KIF1A 的活性以及线虫中 KIF1A 介导的突触囊泡在轴突上的运输．因此，高度保守的“487SPKK490”可能对 CC1-FHA 片段二聚化和调节 KIF1A 活性起着关键性作用，这为进一步研究kinase介导的KIF1A的功能调控提供新的依据．
(刘 贝，岳 旸，俞 勇，任锦启，冯 巍，霍 麟，徐 涛. 调控KIF1A二聚化和活性的潜在的磷酸化位点，本期第870～876页)
Cover Story：Kinesin-3 KIF1A is responsible for the anterograde transport of synapse vesicle (SV) precursors in axons. The CC1-FHA tandem of KIF1A has been revealed as a stable dimer that can trigger motor activity, but the mechanism underlying the regulation of the CC1-FHA dimer is unclear. Based on the CC1-FHA dimer structure, we found a potential phosphorylation motif "487SPKK490" located at the dimer interface. We demonstrated that the phosphorylation-mimetic mutation of Ser487 leads to the dissociation of the CC1-FHA dimer. Moreover, the Ser487-mutation could regulate the motor activity of KIF1A and the KIF1A-mediated axonal transport activity of SVs in C. elegans. Thus, the highly conserved "487SPKK490" motif may be a key site in the CC1-FHA tandem for regulating CC1-FHA dimerization and the subsequent activity of KIF1A.
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