人白细胞匀浆中的LTA₄H经硫酸铵分段盐析,DEAE-纤维素柱层析,Sephadex柱层析和HpLCmono-Q阳离子交挟柱层析,再经羟基磷灰石柱纯化,得到其纯度可达90—95％的产物。酶活性为212LTB₂nmol·mg^-1·min^-1。较纯化前活性提高350倍。SDS聚丙烯酰胺凝胶电泳显示酶的分子量为68000—70000的单体蛋白质。与以前报道人红细胞LTA₄H不同。