67ku胃蛋白酶原的分离纯化及性质研究
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江苏省科委基础研究课题资助.


Purification and Characterization of the Pepsinogen with 67ku Mass of Molecular
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    摘要:

    用DEAn-52阴离子交换层析, 高压液相凝胶过滤层析两步法, 从人胃粘膜中分离纯化到分子质量为67ku的胃蛋白酶原. 此蛋白具有较强的抗碱性,水解活性在pH10.8处理后仍无明显变化, 其水解活性的最适pH为1.8, 比活性为5.96U/mg.

    Abstract:

    The pepsinogen with higher moleculer weight was purified from human gastric mucosa. The procedure included DEAE-52 ion-exchange chromatography and gel filtration HPLC. This 67 ku pepsinogen resists alkalinization up to pH 10.8. The optimal pH of the pepsinogen is 1.8 and its specific proteolytic activity is 5.96 U/mg.

    参考文献
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    引证文献
引用本文

肖志坚,杨希震,蒋孟军,黄旭荃.67ku胃蛋白酶原的分离纯化及性质研究[J].生物化学与生物物理进展,1996,23(4):342-345

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  • 收稿日期:1995-09-27
  • 最后修改日期:1995-12-14
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