组蛋白修饰调节机制的研究进展
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国家重点基础发展计划(973)资助项目(2007BC507403), 国家自然科学基金资助项目(30672205, 30871440, 30971620), 广东省自然科学基金资助项目(8452402301001450), 广东省高等学校自然科学研究重点项目(06Z015)和湛江市科技局招标项目(ZZ0605)


The Regulation of Histone Modifications
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This work was supported by grants from National Basic Research Program of China (2007BC507403), The National Natural Science Foundation of China (30672205, 30871440, 30971620), Guangdong Natural Science Foundation (8452402301001450), Key Foundation of Natural Science Research for Guangdong Universities (06Z015) and Science Technology Program of Bid Invitation of Zhanjiang (ZZ0605)

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    摘要:

    表观遗传学涉及到DNA甲基化、组蛋白修饰、染色体重塑和非编码RNA调控等内容,其中组蛋白修饰包括组蛋白的乙酰化、磷酸化、甲基化、泛素化及ADP核糖基化等,这些多样化的修饰以及它们时间和空间上的组合与生物学功能的关系又可作为一种重要的表观标志或语言,因而被称为“组蛋白密码”.相同组蛋白残基的磷酸化与去磷酸化、乙酰化与去乙酰化、甲基化与去甲基化等,以及不同组蛋白残基的磷酸化与乙酰化、泛素化与甲基化、磷酸化与甲基化等组蛋白修 饰之间既相互协同又互相拮抗,形成了一个复杂的调节网络.对组蛋白修饰内在调节机制的研究将丰富“组蛋白密码”的内涵.

    Abstract:

    Epigenetics refers to non-coding sequence changes such as DNA methylation, histone modifications, chromosome remodeling and non-coding RNA regulation. Histone modifications include acetylation, phosphorylation, methylation, ubiquitination and ADP ribosylation. The combinations of different histone modifications, known as "histone code", are dynamic during development and differentiation and play important roles in the regulation of gene expressions in spatial-temporal manners. The modification on a particular residue in a histone affects not only the modifications at different residues in its own protein but also other histones. The histone modifications is a complicated network and the regulation remains elusive.

    参考文献
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    引证文献
引用本文

蒋智文,刘新光,周中军.组蛋白修饰调节机制的研究进展[J].生物化学与生物物理进展,2009,36(10):1252-1259

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  • 收稿日期:2009-03-30
  • 最后修改日期:2009-05-12
  • 接受日期:
  • 在线发布日期: 2009-05-19
  • 出版日期: 2009-10-20